期刊简介
本刊是由广东医学院主办的综合性医学学术刊物（双月刊），国内外公开发行；是中国核心期刊(遴选)数据库、中国期刊全文数据库收录期刊，中国学术期刊综合评价数据库统计源期刊，广东省优秀科技期刊。
往期目录
-
1999
-
2000
-
2001
-
2002
-
2003
-
2004
-
2005
-
2006
-
2007
-
2008
-
2009
-
2010
-
2011
-
2012
-
2013
-
2014
-
2015
-
2016
-
2017
-
2018
首页>广东医科大学学报杂志
- 杂志名称：广东医科大学学报杂志
- 主管单位：广东省教育厅
- 主办单位：广东医科大学
- 国际刊号：1005-4057
- 国内刊号：44-1731/R
- 出版周期：双月刊
期刊荣誉：广东省优秀科技期刊一等奖（第二届）期刊收录：知网收录(中), 维普收录(中), 国家图书馆馆藏, 上海图书馆馆藏
Smad家族成员2/3/4原核表达载体构建和融合蛋白纯化
李春艳；林子英；潘展春；邹宝安；刘刚
关键词：SMAD家族, 克隆, 原核表达, 蛋白纯化
摘要：目的 构建针对Smad家族相关系列原核表达载体,观察其相应蛋白诱导表达纯化情况.方法 PCR扩增Smad2/3/4全长及截短片段,定向插入pGEX-6P-1载体中,构建原核表达重组质粒pGEX-6P-1-Smad2/3/4.经酶切和测序正确后,重组质粒转化表达菌株BL21(DE3),异丙基硫代-β-D-半乳糖苷(IPTG)诱导表达;上清经GST-Sepharose4B亲和纯化,SDS-PAGE考-马斯亮蓝染色鉴定.结果 原核表达载体pGEX-6P-1-Smad2/3/4构建成功,SDS-PAGE证实Smad3A和Smad4存在包涵体,而上清中GST-Smad3(B-D)和GST-Smad2可被纯化.结论 构建的融合蛋白原核表达载体通过诱导和纯化后得到GST-Smad3截断融合蛋白(B-D)和GST-Smad2.
友情链接