期刊简介

               本刊是由广东医学院主办的综合性医学学术刊物(双月刊),国内外公开发行;是中国核心期刊(遴选)数据库、中国期刊全文数据库收录期刊,中国学术期刊综合评价数据库统计源期刊,广东省优秀科技期刊。                

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  • 杂志名称:广东医科大学学报杂志
  • 主管单位:广东省教育厅
  • 主办单位:广东医科大学
  • 国际刊号:1005-4057
  • 国内刊号:44-1731/R
  • 出版周期:双月刊
期刊荣誉:广东省优秀科技期刊一等奖(第二届)期刊收录:知网收录(中), 维普收录(中), 国家图书馆馆藏, 上海图书馆馆藏
广东医科大学学报杂志2015年第04期

β-Ogg1与H-Ras可溶性原核表达纯化及其相互作用的鉴定

张星亮;谭建新

关键词:β-Ogg1, H-ras, 原核表达
摘要:目的 获得外源表达的可溶性β-Ogg1和H-Ras蛋白并鉴定其相互作用.方法 将β-Ogg1、H-Ras基因构建到含有GST标签的pGEx-4T-2-TEV和6*His标签的pET-28a-TEV原核表达载体上,转化至大肠杆菌BL21(DE3).采用SDS-PAGE检测表达产物,GST介导的Pulldown方法鉴定蛋白相互作用.结果 成功构建了β-Ogg1和H-Ras基因原核表达载体并转化大肠杆菌.在8-oxoG小分子作用下,β-Ogg1与H-Ras有直接相互作用.结论 采用原核表达和亲和层析纯化得到可溶性GST_β-Ogg1 (25-424)和6*His_ H-Ras融合蛋白,并初步证实β-Ogg1和H-Ras存在直接相互作用.